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Existe una gran diversidad de alcohol deshidrogenasas (ADHs) microbianas; las cuales son divididas en tres grandes grupos: (a) Las que son dependientes de las coenzimas NAD o NADP, (b) Las que son independientes de estas coenzimas; sin embargo, utilizan pirroloquinolina quinona (PQQ) y hemo tipo C como grupo prostético y (c) Las oxidasas dependientes de FAD que catalizan la reacción irreversible de alcoholes. Las ADHs que utilizan el PQQ, se encuentran a su vez divididas en tres tipos. Las ADHs tipo I que contienen sólo PQQ como grupo prostético y se les conoce como quinoproteínas; mientras que las ADHs tipo II y tipo III además del PQQ contienen hemo tipo C y se les conoce como quinohemoproteínas. Las ADHs tipo II son enzimas solubles que se encuentran en el espacio periplásmico y están presentes en proteobacterias como Pseudomonas putida, Ralstonia eutropha y Comamonas testosteroni. Las ADHs tipo III son enzimas que se encuentran ancladas a la membrana y trabajan orientadas hacia el espacio periplásmico. Se les ha identificado y caracterizado únicamente en bacterias ácido acéticas. Las ADH tipo III, por lo general contienen tres subunidades. El transporte intramolecular de electrones en las ADHs tipo II y IIII se propone que es del PQQ al hemo C de la primera subunidad y de ahí, de hemo en hemo en la segunda subunidad hasta llegar a la quinona endógena. Los tres tipos de PQQ-ADHs son discutidas en esta revisión.

Palabras clave: Alcohol deshidrogenasas (ADHs), pirrolo-quinolina-quinona (PQQ), quinohemoproteína alcohol deshidrogenasa (qhADH), quinohemoproteína etanol deshidrogenasa (qhEDH), quinoproteína etanol deshidrogenasa (QEDH), quinoproteína metanol deshidrogenasa (QMDH).
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Universidad Autónoma del Estado de México
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Versión 3.0 | 2017
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